home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9410b.zip / M94A0306.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-10-08  |  3KB  |  42 lines
  1.        Document 0306
  2.  DOCN  M94A0306
  3.  TI    Structures of an HIV and MHC binding fragment from human CD4 as refined
  4.        in two crystal lattices.
  5.  DT    9412
  6.  AU    Ryu SE; Truneh A; Sweet RW; Hendrickson WA; Department of Biochemistry
  7.        and Molecular Biophysics, Columbia; University, New York, NY 10032.
  8.  SO    Structure. 1994 Jan 15;2(1):59-74. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/94356446
  10.  AB    BACKGROUND: The T-cell surface glycoprotein CD4 interacts with class II
  11.        molecules of the major histocompatibility complex (MHC) enhancing the
  12.        signal for T-cell activation. Human CD4 also interacts, at high
  13.        affinity, with the HIV envelope glycoprotein, gp120, to mediate T-cell
  14.        infection by HIV. Crystal structures of amino-terminal two-domain (D1D2)
  15.        fragments of human CD4, which contain the residues implicated in HIV and
  16.        MHC interactions, have been reported earlier. RESULTS: We have
  17.        determined the crystal structure of a new D1D2 construct by molecular
  18.        replacement from a previously described crystal structure of D1D2. This
  19.        structure has more uniform lattice contacts than are in the first. This
  20.        gives an improved image of domain D2, which in turn has permitted
  21.        further refinement of the initial structure at 2.3 A resolution against
  22.        a more complete data set. The structure of the second crystal form was
  23.        also refined at 2.9 A resolution. In both models, all residues from 1 to
  24.        178 are now well defined, including the loop regions in D2. CONCLUSIONS:
  25.        Similarities of the molecular structure in the two lattices suggest that
  26.        the D1D2 fragment works as a unit, with segmental flexibility largely
  27.        restricted to the junction between domains D2 and D3. Variability of
  28.        conformation in loops, including those implicated in MHC and HIV
  29.        binding, requires an 'induced fit' in these interactions. Well defined
  30.        density for the exposed side chain of Phe43 in both crystals confirms a
  31.        prominent role for this residue in gp120 binding.
  32.  DE    Amino Acid Sequence  Antigens, CD/*CHEMISTRY/METABOLISM  Antigens,
  33.        CD4/*CHEMISTRY/METABOLISM  Binding Sites  Calorimetry  Computer Graphics
  34.        Crystallography, X-Ray/METHODS  Human  Hydrogen Bonding  HIV/*METABOLISM
  35.        *Major Histocompatibility Complex  Models, Molecular  Molecular Sequence
  36.        Data  Peptide Fragments/*CHEMISTRY/METABOLISM  *Protein Conformation
  37.        Software  Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.  JOURNAL ARTICLE
  38.  
  39.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  40.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  41.  
  42.